Z Wikipedii

struktura jednostki tropokolagenu

Kolagen - główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen jest powszechnie stosowany w kosmetykach, zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszczkowych. Stosuje się go też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej - np. do wypełniania ust.

Kolagen stanowi powszechny składnik organizmów ssaków.

[edytuj] Własności i budowa kolagenu

Kolagen ma nietypowy skład aminokwasów. Zawiera duże ilości glicyny i proliny oraz dwa aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z translacji w rybosomach - hydroksyprolinę i hydroksylizynę, z czego tę pierwszą w dość dużych ilościach. Aminokwasy te są formowane z proliny i lizyny już w gotowym produkcie translacji w procesie enzymatycznym, która wymaga obecności witaminy C. Szczegóły tego procesu wciąż nie są dobrze poznane. To właśnie ten proces wymaga konieczności występowania stałego stężenia witaminy C w organizmie, gdyż zablokowanie syntezy kolagenu skutkuje chorobą zwaną szkorbutem, polegającą na uszkodzeniach skóry, błon śluzowych i wypadaniu zębów.

Inną rzadką cechą kolagenu jest regularność rozmieszczenia aminokwasów, w każdym z jego α-łańcuchów. Łańcuchy te składają się z regularnych triad aminokwasów: Gly-X-Y, gdzie Gly - to glicyna a X i Y to inne aminokwasy. Na ogół X to prolina, zaś Y to hydroksyprolina. Niewiele innych białek wykazuje taką regularność. Regularność ta powoduje, że łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle określonej konformacji, na skutek oddziaływań między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane tropokolagenem. Tropokolagen ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej helisy, o skoku tylko 0,3 nm (nanometra) w porównaniu ze skokiem 0,36 nm, typowym dla innych białek. Wiązania kowalencyjne i wodorowe tworzone przez hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu.

[edytuj] Rodzaje kolagenu

Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu zwierząt a jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania. Generalnie rodzaje kolagenu dzieli się na 8 typów:

• typ I - jest to najbardziej powszechnie występujący rodzaj kolagenu w ludzkim organizmie. Jest on obecny w tkance tworzącej blizny, w ścięgnach i tkance łącznej kości.
• typ II - występuje w chrząstkach stawowych
• typ III - występuje w tkance tworzącej się z fibroblastów, w trakcie zabliźniania ran, zanim zostanie wytworzony kolagen typu I
• typ IV - występuje w błonie podstawnej - mikrowłóknach międzytkankowych, tworzących cienkie membrany między różnymi tkankami organizmu
• typ V - śródmiąższowy - występuje na granicy tkanki tworzącej blizny i tkanek na krawędzi blizn - występuje zawsze jako dopełnienie kolagenu typu I
• typ VI - odmiana typu V - spełniająca tę samą funkcję
• typ VII - występuje w tkance nabłonkowej, m.in w skórze i na powierzchni tętnic
• VIII - występuje w śródbłonku - tkankach tworzących błony śluzowe i wnętrze żył i tętnic
• IX, X, XI - występują w chrząstkach - razem z typem II
• XII - występuje razem z typami I i III w wielu tkankach.

Oprócz tego istnieje jeszcze 8 niesklasyfikowanych dotąd rodzajów kolagenu, których funkcja w organizmie nie jest wciąż wyjaśniona.

[edytuj] Linki zewnętrzne

• Opis struktury kolagenu w Protein Databank